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Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Mitochondrium</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Mitochondrium</h1>

</header>

</div>

<th style="background:#ABCDEF; color:#202122; border: 1px solid #ABCDEF;">Übergeordnet

</th></tr>

<tr>

<td style="padding: 0 .5em;"><a href="Organell" title="Organell">Organell</a>

</td></tr>

<tr>

<th style="background:#ABCDEF; color:#202122; border: 1px solid #ABCDEF;">Untergeordnet

</th></tr>

<tr>

<td style="padding: 0 .5em;"><a href="Membran_(Trennschicht)" title="Membran (Trennschicht)">Membran</a> Intermembranraum

Matrix <a href="Nukleoid" class="mw-redirect" title="Nukleoid">Nukleoid</a> <a href="Proteinkomplex" title="Proteinkomplex">Proteinkomplexe</a>

<a href="Mitochondriales_Ribosom" title="Mitochondriales Ribosom">Mitoribosom</a> <a href="Genom#Organellen" title="Genom">Mitogenom</a> (Chondriom) <a href="MtDNA" class="mw-redirect" title="MtDNA">mtDNA</a>

</td></tr>

<tr>

<th style="background:#ABCDEF; color:ä202122; border: 1px solid #ABCDEF;"><a href="Gene_Ontology" title="Gene Ontology">Gene Ontology</a>

</th></tr>

<tr>

<td style="text-align:left; padding: 0 .5em;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/QuickGO/GTerm?id=GO:0005739">QuickGO</a>

</td></tr></tbody></table>

Als Mitochondrium oder Mitochondrion (<a href="Altgriechische_Sprache" title="Altgriechische Sprache">altgriechisch</a> μίτος mitos ‚Faden‘ und χονδρίον chondrion ‚Körnchen‘;<a href="#cite_note-1">[1]</a> veraltet Chondriosom<a href="#cite_note-2">[2]</a>) wird ein <a href="Organell" title="Organell">Zellorganell</a> bezeichnet, das von einer <a href="Doppelmembran" title="Doppelmembran">Doppelmembran</a> umschlossen ist und eine eigene Erbsubstanz enthält, die <a href="Mitochondriale_DNA" title="Mitochondriale DNA">mitochondriale DNA</a>. Mitochondrien kommen als kugel- oder röhrenförmige Gebilde in den <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zellen</a> fast aller <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">Eukaryoten</a> vor, nicht aber bei <a href="Prokaryoten" title="Prokaryoten">Prokaryoten</a>.

Mitochondrien regenerieren über die <a href="Atmungskette" title="Atmungskette">Atmungskette</a> das energiereiche Molekül <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">Adenosintriphosphat</a> (ATP). Neben dieser <a href="Oxidative_Phosphorylierung" title="Oxidative Phosphorylierung">oxidativen Phosphorylierung</a> erfüllen sie weitere essentielle Aufgaben für die Zelle, beispielsweise sind sie an der Bildung von <a href="Eisen-Schwefel-Cluster" title="Eisen-Schwefel-Cluster">Eisen-Schwefel-Clustern</a> beteiligt. Zudem betreiben sie eine eigene <a href="Fetts%C3%A4uresynthese" title="Fettsäuresynthese">Fettsäuresynthese</a> (mtFASII), welche essentiell für die mitochondriale <a href="Biogenese" title="Biogenese">Biogenese</a> und <a href="Zellatmung" title="Zellatmung">Zellatmung</a> ist.<a href="#cite_note-:0-3">[3]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Allgemeines">Allgemeines</h2></div>

Besonders viele Mitochondrien befinden sich in Zellen mit hohem Energieverbrauch; das sind unter anderem <a href="Muskelzelle" class="mw-redirect" title="Muskelzelle">Muskelzellen</a>, <a href="Nervenzelle" title="Nervenzelle">Nervenzellen</a>, <a href="Sinneszelle" class="mw-redirect" title="Sinneszelle">Sinneszellen</a> und <a href="Eizelle" title="Eizelle">Eizellen</a>. In <a href="Herzmuskel" title="Herzmuskel">Herzmuskelzellen</a> erreicht der Volumenanteil von Mitochondrien 36 %.<a href="#cite_note-4">[4]</a> Sie haben einen Durchmesser von etwa 0,5–1,5 Mikrometer und sehr unterschiedliche Formen, von Kugeln bis zu komplexen Netzwerken. Mitochondrien vermehren sich durch Wachstum und <a href="Sprossung" class="mw-redirect" title="Sprossung">Sprossung</a>, die Anzahl von Mitochondrien wird dem Energiebedarf der Zelle angepasst. Eukaryotische Zellen, die ihre Mitochondrien verlieren, können diese nicht mehr regenerieren. Es gibt auch Eukaryoten ohne Mitochondrien, z. B. einige <a href="Protozoen" title="Protozoen">Protozoen</a>. Die Anzahl der Mitochondrien pro Zelle liegt typischerweise bei einer Größenordnung von 1000<a href="#cite_note-5">[5]</a> bis 2000 bei einem Volumenanteil von 25 %, jedoch können diese Werte je nach Zelltyp und Organismus sehr stark variieren.<a href="#cite_note-6">[6]</a> So liegt die Anzahl in der reifen Spermazelle des Menschen bei etwa vier bis fünf im Mittelstück („Hals“) gelegenen Mitochondrien,<a href="#cite_note-7">[7]</a> bei der reifen Eizelle dagegen bei mehreren hunderttausend.<a href="#cite_note-8">[8]</a>

Mitochondrien werden über das <a href="Zytoplasma" class="mw-redirect" title="Zytoplasma">Plasma</a> der Eizelle in der Regel nur von der Mutter vererbt, was Anlass zur Erforschung mütterlicher Verwandtschaftslinien (Matrilinien) war. Krankheiten, die durch Mutationen in mitochondrialen Genen verursacht werden, werden also normalerweise auch nur von der Mutter weitervererbt.<a href="#cite_note-9">[9]</a>

Mittlerweile hat sich herausgestellt, dass auch durch das Spermium einige männliche Mitochondrien in das Plasma der befruchteten Eizelle (<a href="Zygote" title="Zygote">Zygote</a>) importiert werden. Diese „männlichen“ Mitochondrien werden aber normalerweise recht schnell eliminiert. Es gibt jedoch einige wenige Fälle, in denen Mediziner nachweisen konnten, dass die Mitochondrien des Kindes aus der väterlichen Linie stammten.

Bislang sind etwa 50 Krankheiten (<a href="Mitochondriopathie" title="Mitochondriopathie">Mitochondriopathien</a>) bekannt, die durch mitochondriale Fehlfunktionen hervorgerufen werden können.<a href="#cite_note-10">[10]</a>

Der deutsche Pathologe und Histologe <a href="Richard_Altmann" title="Richard Altmann">Richard Altmann</a> entdeckte das Mitochondrium 1886. Die populärwissenschaftlich oft verwendete Bezeichnung „Kraftwerk der Zelle“ (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> powerhouse of the cell) für das Mitochondrium wurde 1957 von Philip Siekevitz geprägt.<a href="#cite_note-Siekevitz-11">[11]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Aufbau">Aufbau</h2></div>

Die Hülle der Mitochondrien besteht aus einer äußeren und einer inneren <a href="Biomembran" title="Biomembran">Membran</a>, die aus <a href="Phospholipid" class="mw-redirect" title="Phospholipid">Phospholipid</a>-Doppelschichten und <a href="Protein" title="Protein">Proteinen</a> aufgebaut sind.<a href="#cite_note-Alberts-12">[12]</a><a href="#cite_note-Voet-13">[13]</a> Beide Membranen unterscheiden sich in ihren Eigenschaften. Durch diese Membranen existieren vier unterschiedliche <a href="Zellkompartiment" title="Zellkompartiment">Kompartimente</a>: Die äußere Membran, der Intermembranraum (der Raum zwischen den beiden Membranen), die innere Membran/die Cristae und die Matrix (der Raum innerhalb der inneren Membran).

Mitochondrien sind in der Lage, sich (durch Fusion) zu verbinden und (durch Fission) wieder zu teilen; bei Hefezellen laufen pro Minute etwa zwei Mitochondrienfusionen bzw. -fissionen ab. Daher ist keine genaue Bestimmung der aktuellen Mitochondrienanzahl einer Zelle möglich.<a href="#cite_note-14">[14]</a>

Jedoch treten Mitochondrien nicht nur als separate, bohnenförmige Organellen auf. Stattdessen können sie auch tubuläre, also röhrenförmige, und teilweise verzweigte Netzwerke bilden. Form und Funktion stehen hierbei in einer engen Beziehung. Sie unterliegen vielfältigen Einflüssen und einer dynamischen Regulation.<a href="#cite_note-15">[15]</a> Solche mikrotubulären Extensionen, die größer als die T-Tubuli in <a href="Skelettmuskel" title="Skelettmuskel">Skelettmuskeln</a> sind, und die über teilweise größere Distanzen Mitochondrien miteinander verbinden, ermöglichen einen intermitochondrialen <a href="Elektrolyt" title="Elektrolyt">Elektrolytaustausch</a> und eine Stabilisierung des <a href="Membranpotential" title="Membranpotential">Membranpotentials</a>. Sie werden vor allem bei <a href="Mitochondriopathie" title="Mitochondriopathie">mitochondrialen Myopathien</a> beobachtet, können aber viel seltener auch in normalen <a href="Muskelzelle" class="mw-redirect" title="Muskelzelle">Muskelzellen</a> auftreten. Möglicherweise dienen sie dem Überleben der Mitochondrien unter Stress, wie bei der Stress-induzierten <a href="Mitophagie" title="Mitophagie">Mitophagie</a>.<a href="#cite_note-perrotta-16">[16]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Außenmembran">Außenmembran</h3></div>

Die äußere Membran umschließt das gesamte Mitochondrium und enthält Kanäle aus Proteinkomplexen, welche den Austausch von <a href="Molek%C3%BCl" title="Molekül">Molekülen</a> und <a href="Ion" title="Ion">Ionen</a> zwischen dem Mitochondrium und dem <a href="Cytosol" title="Cytosol">Cytosol</a> ermöglichen. Große Moleküle können die Membran nicht passieren.

Die mitochondriale Außenmembran, die das gesamte Organell umschließt und nicht gefaltet ist, besitzt ein Gewichtsverhältnis von Phospholipid zu Protein von 1:1 und ist damit der eukaryotischen Plasmamembran ähnlich. Sie enthält zahlreiche integrale Proteine, die <a href="Porine" title="Porine">Porine</a>. Porine bilden Kanäle, die freie Diffusion von Molekülen mit einer Masse von bis zu 5000 <a href="Atomare_Masseneinheit" title="Atomare Masseneinheit">Dalton</a> durch die Membran ermöglichen.<a href="#cite_note-Alberts-12">[12]</a> Größere Proteine können in die Mitochondrien eindringen, wenn eine Signalsequenz an ihrem N-Terminus an eine große Proteinuntereinheit der <a href="Translokase" class="mw-redirect" title="Translokase">Translokase</a> bindet, von der sie dann aktiv durch die Membran bewegt werden.<a href="#cite_note-Neupert-17">[17]</a> Treten Risse in der äußeren Membran auf, so können Proteine aus dem Intermembranraum ins Cytosol austreten, was zum Zelltod führen kann.<a href="#cite_note-Chipuk-18">[18]</a> Die mitochondriale Außenmembran kann sich mit der des <a href="Endoplasmatisches_Retikulum" title="Endoplasmatisches Retikulum">Endoplasmatischen Retikulum</a> (ER) zusammenschließen. Diese mitochondrien-assoziierten Membranstrukturen (MAM, <a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> mitochondria-associated ER-membrane) sind wichtig für den Signalaustausch zwischen ER und Mitochondrium und spielen eine Rolle beim Lipidtransfer.<a href="#cite_note-19">[19]</a> Die Fusion wird katalysiert durch Mitofusine (MFN). Dabei handelt es sich um GTPasen der <a href="Dynamine" title="Dynamine">Dynamin</a>-Superfamilie. Bei Säugetieren sind die Mitofusine MFN1 und MFN2 weit verbreitet. Beide Proteine haben eine zu 80 % identische Sequenz. Mutationen von MFN2 können beim Menschen die neurodegenerative Erkrankung <a href="Morbus_Charcot-Marie-Tooth" title="Morbus Charcot-Marie-Tooth">Morbus Charcot-Marie-Tooth</a> Typ 2A (CMT2A) hervorrufen.<a href="#cite_note-20">[20]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Intermembranraum"> Intermembranraum</h3></div>

Der Intermembranraum (Membranzwischenraum) ist der Raum zwischen der äußeren Membran und der inneren Membran. Da die äußere Membran frei durchlässig für kleine Moleküle ist, ist die Konzentrationen von kleinen Molekülen wie Ionen und <a href="Zucker" title="Zucker">Zuckern</a> im Intermembranraum identisch mit der im <a href="Cytosol" title="Cytosol">Cytosol</a>.<a href="#cite_note-Alberts-12">[12]</a> Große Proteine allerdings benötigen eine spezifische Signalsequenz, um durch die Membran transportiert zu werden, sodass sich die Zusammensetzung der Proteine zwischen Intermembranraum und Cytosol unterscheidet. Ein Protein, das auf diese Art im Intermembranraum gehalten wird, ist <a href="Cytochrom_c" title="Cytochrom c">Cytochrom c</a>.<a href="#cite_note-Chipuk-18">[18]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Innere_Membran">Innere Membran</h3></div>

Die Proteine der inneren Membran lassen sich nach ihrer Funktion in fünf Gruppen einteilen:<a href="#cite_note-Alberts-12">[12]</a>

<ol><li>Proteine der Komplexe für den Elektronentransport der <a href="Atmungskette" title="Atmungskette">Atmungskette</a>, die <a href="Redox-Reaktion" class="mw-redirect" title="Redox-Reaktion">Redox-Reaktionen</a> durchführen</li>

<li><a href="ATP-Synthase" title="ATP-Synthase">ATP-Synthasen</a> für die Synthese von <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a> in der Matrix</li>

<li>Transport-Proteine für den Eintritt und Austritt von <a href="Metabolit" title="Metabolit">Metaboliten</a></li>

<li>Proteine der Membrankomplexe für den Einbau und Transport von Proteinen</li>

<li>Proteine für die Verschmelzung (Fusion) und für die Teilung (Fission) von Mitochondrien</li></ol>

Die innere Membran enthält die verschiedenen Proteinkomplexe der Atmungskette für die <a href="Oxidative_Phosphorylierung" title="Oxidative Phosphorylierung">oxydative Phosphorylierung</a> und hat ein Gewichtsverhältnis von Phospholipid zu Protein von 1:3. Mehr als 150 verschiedene Arten von Polypeptiden und rund ein Fünftel aller Proteine eines Mitochondriums sind in der inneren Membran lokalisiert.<a href="#cite_note-Alberts-12">[12]</a> Ihre lipidhaltige <a href="Doppellipidschicht" title="Doppellipidschicht">Doppelschicht</a> ist reich an <a href="Cardiolipin" class="mw-redirect" title="Cardiolipin">Cardiolipin</a>. Dieses 1942 zuerst in Rinderherzen entdeckte <a href="Phospholipid" class="mw-redirect" title="Phospholipid">Phospholipid</a> ist kennzeichnend für mitochondriale und bakterielle Plasmamembranen und so auch in Prokaryoten zu finden.<a href="#cite_note-McMillin-21">[21]</a> Cardiolipin enthält vier Fettsäuren anstelle von sonst zwei und trägt zur Ionenundurchlässigkeit der Membran bei.<a href="#cite_note-Munk-22">[22]</a> Im Gegensatz zur äußeren Membran enthält die innere Membran keine <a href="Porine" title="Porine">Porine</a> und ist für wasserlösliche Moleküle nahezu undurchlässig. Fast alle Ionen und Moleküle benötigen daher für den Durchtritt spezielle Membrantransporter. Proteine werden mittels Oxa1 in die innere Membran transportiert und via der <a href="Translokase" class="mw-redirect" title="Translokase">Translokase</a> der inneren Membran (TIM) in die Matrix.<a href="#cite_note-Neupert-17">[17]</a> Darüber hinaus existiert zwischen dem Intermembranraum und der Matrix ein Membranpotential, aufgebaut durch die Enzymaktivität der Atmungskette.

Die innere Membran umschließt den internen Flüssigkeitsraum des Mitochondriums, dessen Matrix. Diese entspricht dem Cytosol von Bakterien und enthält die <a href="Mitochondriale_DNA" title="Mitochondriale DNA">mitochondriale DNA</a> (mtDNA), die <a href="Enzym" title="Enzym">Enzyme</a> des <a href="Citratzyklus" title="Citratzyklus">Citratzyklus</a> und eigene mitochondriale <a href="Ribosom" title="Ribosom">Ribosomen</a> (<a href="Mitochondriales_Ribosom" title="Mitochondriales Ribosom">Mitoribosomen</a>).

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Aufbau_der_inneren_Membran"> Aufbau der inneren Membran</h3></div>

Der Cristae-Typ (von lat. crista „Kamm“) besitzt an der inneren Membran zahlreiche Einstülpungen, die Cristae. Dadurch wird die Oberfläche der inneren Membran, an der chemische Reaktionen stattfinden können, erheblich vergrößert und ihre Fähigkeit, ATP zu produzieren, erhöht. Die innere Membran enthält große Proteinkomplexe der <a href="Atmungskette" title="Atmungskette">Atmungskette</a>, welche für die Energiegewinnung zuständig sind. Der andere Mitochondrien-Typ heißt Tubuli-Typ und findet sich beispielsweise in <a href="Steroide" title="Steroide">steroidproduzierenden</a> Zellen; bei ihm bildet die innere Membran Röhren (Tubuli mitochondriales) aus.<a href="#cite_note-Munk-22">[22]</a>

Bei schlauchförmigen Einstülpungen mit perlenartigen runden Aussackungen spricht man vom Sacculi-Typ. Bei Mitochondrien einer Leberzelle ist die Fläche der inneren Membran etwa fünfmal größer als die der äußeren Membran. Dieses Verhältnis ist variabel, und Mitochondrien aus Zellen mit erhöhtem Bedarf an ATP, wie Muskelzellen, enthalten noch mehr Cristae. Die Cristae sind an der Innenseite mit kleinen runden Körpern mit einem Durchmesser von 8,5 nm, besetzt, die als F1-Partikel, Elementarpartikel oder ATP-Synthase-Partikel bekannt sind. Hier findet im Verlauf der <a href="Zellatmung" title="Zellatmung">Zellatmung</a> die ATP-Bildung statt. Die Einstülpungen oder Falten der inneren Membran sind nicht zufällig und können ihre chemiosmotische Funktion beeinträchtigen.<a href="#cite_note-Mannella-23">[23]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Mitoplast">Mitoplast</h3></div>

Mitoplast ist eine Bezeichnung für das Mitochondrium ohne Außenmembran: ein Mitochondrium, dessen Außenmembran (für Untersuchungszwecke) entfernt wurde, so dass nur noch die intakte Innenmembran nebst Inhalt (Matrix) vorhanden ist.<a href="#cite_note-24">[24]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Matrix">Matrix</h3></div>

Der durch die innere Membran umschlossene Raum wird Matrix genannt. In ihm sind ⅔ aller Proteine eines Mitochondriums enthalten.<a href="#cite_note-Alberts-12">[12]</a> Die Matrix ist wichtig bei der ATP-Produktion, die mit Hilfe der ATP-Synthase stattfindet. Die Matrix enthält eine hochkonzentrierte Mischung aus Hunderten von Enzymen sowie die speziellen mitochondrialen Ribosomen (Mitoribosomen), <a href="TRNA" title="TRNA">tRNA</a> und mehrere Kopien des mitochondrialen <a href="Genom" title="Genom">Genoms</a> (Mitogenoms). Außerdem ist in ihm die Konzentration an Intermediaten (Zwischenprodukten) des <a href="Citratzyklus" title="Citratzyklus">Citratzyklus</a> der Beta-Oxidation sehr hoch. Zu den Hauptaufgaben der Enzyme gehört die <a href="Oxidation" title="Oxidation">Oxidation</a> von <a href="Pyruvat" class="mw-redirect" title="Pyruvat">Pyruvat</a> und <a href="Fetts%C3%A4uren" title="Fettsäuren">Fettsäuren</a> sowie der Citratzyklus.<a href="#cite_note-Alberts-12">[12]</a>

Da Mitochondrien eigenes genetisches Material besitzen, können sie selbst RNA und Proteine herstellen (<a href="Transkription_(Biologie)" title="Transkription (Biologie)">Transkription</a> und <a href="Translation_(Biologie)" title="Translation (Biologie)">Translation</a>). Es wurde gezeigt, dass in der mitochondrialen DNA-Sequenz (Mitogenom) 16.569 <a href="Basenpaare" class="mw-redirect" title="Basenpaare">Basenpaare</a> insgesamt 37 Gene <a href="Genetischer_Code" title="Genetischer Code">codieren</a>, davon 22 tRNA-, 2 <a href="RRNA" class="mw-redirect" title="RRNA">rRNA</a>- und 13 <a href="Peptid" title="Peptid">Peptid</a>-Gene.<a href="#cite_note-Anderson-25">[25]</a> Die 13 mitochondrialen Peptide sind in die innere Mitochondrienmembran integriert, zusammen mit Proteinen, die im Genom der Wirtszelle codiert sind und von ihr gebildet und dann eingeschleust werden.

Die mitochondrialen Ribosomen (Mitoribosomen) unterscheiden sich von den eukaryotischen <a href="Ribosom" title="Ribosom">Ribosomen</a> im Cytosol.

Die Unterschiede zu bakteriellen Ribosomen sind vergleichsweise gering, aber vorhanden.

Mitochondriale Ribosomen beim Menschen sind etwa 55S Svedberg-Einheiten groß, gegenüber 70S bei Bakterien und 80S bei den cytosolischen Ribosomen. Es gibt zwar auch mitochondriale 70S-Ribosomen, aber nicht bei Säugern (<a href="Mammalia" class="mw-redirect" title="Mammalia">Mammalia</a>) einschließlich des Menschen.<a href="#cite_note-26">[26]</a><a href="#cite_note-O-27">[27]</a> Der Intermembranraum zwischen den beiden Membranen enthält Enzyme, die <a href="Nukleotide" title="Nukleotide">Nukleotide</a> unter <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a>-Verbrauch <a href="Phosphorylierung" title="Phosphorylierung">phosphorylieren</a> können.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Mitochondrien-assoziierte_ER-Membran_(MAM)"> Mitochondrien-assoziierte ER-Membran (MAM)</h3></div>

Die Mitochondrien-assoziierte ER-Membran (MAM, <a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> mitochondria-associated ER membrane) ist ein weiteres strukturelles Element, dessen entscheidende Rolle in der zellulären <a href="Physiologie" title="Physiologie">Physiologie</a> und <a href="Hom%C3%B6ostase" title="Homöostase">Homöostase</a> zunehmend erkannt wird. Während man einst vermutete, dass es nur eine permanent auftauchende Verunreinigung durch technische Schwierigkeiten bei der Fraktionierung sei, wurde es jetzt als membranöse Struktur an der Schnittstelle zwischen Mitochondrien und dem ER identifiziert.<a href="#cite_note-Rizzuto-28">[28]</a> Eine physikalische Kopplung zwischen diesen zwei Organellen war bereits zuvor bei elektronenmikroskopischen Aufnahmen und in neuerer Zeit mit <a href="Fluoreszenz-Mikroskopie" class="mw-redirect" title="Fluoreszenz-Mikroskopie">Fluoreszenz-Mikroskopie</a> untersucht worden.<a href="#cite_note-Rizzuto-28">[28]</a> Solche Untersuchungen ergaben die Vermutung, dass an der MAM, das bis zu 20 % der äußeren mitochondrialen Membran umschließt, ER und Mitochondrium nur noch durch eine 10–25 nm große Lücke getrennt sind und beide durch einen Proteinkomplex zusammengehalten werden.<a href="#cite_note-Rizzuto-28">[28]</a><a href="#cite_note-Hayashi-29">[29]</a><a href="#cite_note-deBrito-30">[30]</a>

Gereinigte MAM aus subzellulären Fraktionierungen hat gezeigt, dass es neben <a href="Calcium" title="Calcium">Ca2+</a>-Ionenkanälen auch mit Enzymen angereichert ist, die in den Phospholipidaustausch involviert sind.<a href="#cite_note-Rizzuto-28">[28]</a><a href="#cite_note-deBrito-30">[30]</a> Diese Hinweise auf eine besondere Rolle der MAM in der Regulation der Fettspeicherung und Signalübertragung haben sich bestätigt, mit bedeutenden Auswirkungen für mitochondrial-assoziierte zelluläre Phänomene, wie nachfolgend diskutiert. MAM hat nicht nur einen Einblick in die zugrunde liegenden mechanistischen Grundlagen von physiologischen Prozessen wie der intrinsische Apoptose und der Ausbreitung von Calcium-Signalen gegeben, sondern es verfeinerte auch unsere Sicht auf die Mitochondrien. Obwohl sie oft als statische und isolierte „Kraftwerke der Zelle“ gesehen werden, unterstreicht die Entwicklung der MAM, inwieweit Mitochondrien in die Zellphysiologie integriert wurden, mit enger physikalischer und funktioneller Kupplung ans Endomembransystem.

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Phospholipid-Transfer">Phospholipid-Transfer</h4></div>

Die MAM ist angereichert mit Enzymen, die in der Lipid-Biosynthese involviert sind, wie z. B. Phosphatidylserin-Synthase auf der ER-Oberfläche und Phosphatidylserin-Decarboxylase auf der mitochondrialen Oberfläche.<a href="#cite_note-Vance-31">[31]</a><a href="#cite_note-Lebiedzinska-32">[32]</a> Da Mitochondrien als dynamische Organellen ständig Spaltung und Fusion durchlaufen, müssen sie für die Membranintegrität konstant und ausreichend reguliert mit Phospholipiden versorgt werden.<a href="#cite_note-Twig-33">[33]</a><a href="#cite_note-Osman-34">[34]</a> Allerdings sind Mitochondrien nicht nur ein Ziel für Phospholipide, sondern spielen auch eine Rolle beim Austausch zwischen Organellen von (Zwischen-)Produkten des Phospholipid-<a href="Biosyntheseweg" class="mw-redirect" title="Biosyntheseweg">Biosynthesewege</a>, des Ceramid- und Cholesterinstoffwechsels sowie Glykosphingolipid-Anabolismus.<a href="#cite_note-Lebiedzinska-32">[32]</a><a href="#cite_note-Osman-34">[34]</a>

Die Transportkapazität dieser Stoffe ist von der MAM abhängig, von der gezeigt worden ist, dass sie den Transfer von Lipidzwischenprodukten zwischen Organellen erleichtert.<a href="#cite_note-Vance-31">[31]</a> Im Gegensatz zum Standard-Vesikel-Mechanismus des Lipidtransfers gibt es Hinweise, dass die räumliche Nähe des ER zur Mitochondrienmembran beim MAM das Flippen zwischen gegenüberliegenden Lipiddoppelschichten ermöglicht.<a href="#cite_note-Osman-34">[34]</a> Trotz dieses ungewöhnlichen und scheinbar energetisch ungünstigen Mechanismus, erfordert solch ein Transport kein ATP.<a href="#cite_note-Osman-34">[34]</a> Stattdessen wurde eine Abhängigkeit von einem Multiproteinkomplex gezeigt, der ERMES (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> ER-mitochondria encounter structure) genannt wird, auch wenn unklar bleibt, ob dieser Komplex den Lipidtransfer direkt vermittelt oder aber erforderlich ist, um die Membranen in ausreichender Nähe zueinander zu halten, um so die Energiebarriere für ein direktes Lipid-Flipping zu senken.<a href="#cite_note-Osman-34">[34]</a><a href="#cite_note-Kornmann-35">[35]</a>

MAM könnte auch Teil des sekretorischen Mechanismus sein, zusätzlich zu seiner Rolle beim intrazellulären Lipid-Stoffaustausch. Speziell scheint MAM eine Zwischenstation zwischen dem rauen ER und dem Golgi-Apparat zu sein, in dem Stoffwechselweg, der zu <a href="Very_Low_Density_Lipoprotein" title="Very Low Density Lipoprotein">Very Low Density Lipoproteinen</a> (VLDL) führt.<a href="#cite_note-Lebiedzinska-32">[32]</a><a href="#cite_note-Rusinol-36">[36]</a> Die MAM dient somit als entscheidender Stoffwechsel- und Umschlagplatz im Fettstoffwechsel.

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Calcium-Signalgebung">Calcium-Signalgebung</h4></div>

Die bedeutende Rolle des ER für die Calcium-Signalgebung war lange vor der des Mitochondriums anerkannt; zum Teil, da die geringe Affinität der Ca2+-Kanäle in der äußeren Membran der angeblichen Verantwortlichkeit des Organells für intrazelluläre Ca2+-Ströme völlig widersprach.<a href="#cite_note-Rizzuto-28">[28]</a> Durch die Anwesenheit des MAM wird dieser scheinbare Widerspruch aufgelöst: Die enge räumliche Verbindung zwischen den beiden Organellen resultiert in Ca2+-Mikrodomänen an Berührungspunkten, die eine effiziente Ca2+-Übertragung vom ER zu den Mitochondrien erleichtern.<a href="#cite_note-Rizzuto-28">[28]</a> Die Übertragung erfolgt in Reaktion auf sogenannte „Ca2+-puffs“, erzeugt durch spontane Zusammenlagerung und Aktivierung von <a href="IP3-Rezeptor" title="IP3-Rezeptor">IP3R</a>, einem anerkannten ER-Membran Ca2+-Kanal.<a href="#cite_note-Rizzuto-28">[28]</a><a href="#cite_note-Hayashi-29">[29]</a>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Perspektive">Perspektive</h4></div>

Die MAM ist von entscheidender Bedeutung für den Austausch von Information und Stoffwechselprodukten in der Zelle, die eine Vernetzung der Physiologie von ER und Mitochondrien ermöglicht. Zwischen beiden besteht nicht nur eine strukturelle, sondern auch eine funktionelle Kopplung, die entscheidend für die gesamte zelluläre Physiologie und Homöostase ist. Die MAM ermöglicht damit eine Sichtweise auf die Mitochondrien, die von der traditionellen Sichtweise dieser Organellen als eine statische, isolierte Einheit abweicht. Stattdessen wird die Integration der Mitochondrien in verschiedene zelluläre Prozesse betont, als das Resultat eines endosymbiontischen Vorgangs.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Funktion">Funktion</h2></div>

<ul><li>Wichtige Abbauwege: <a href="Citratzyklus" title="Citratzyklus">Citratzyklus</a>, hierzu wird <a href="Pyruvat" class="mw-redirect" title="Pyruvat">Pyruvat</a> aus dem Cytosol in die Mitochondrienmatrix eingeschleust. Durch die <a href="Pyruvat-Dehydrogenase" class="mw-redirect" title="Pyruvat-Dehydrogenase">Pyruvat-Dehydrogenase</a> wird dann Pyruvat zu <a href="Acetyl-CoA" class="mw-redirect" title="Acetyl-CoA">Acetyl-CoA</a> decarboxyliert. Eine andere Quelle des Acetyl-CoA ist der Fettsäureabbau (<a href="%CE%92-Oxidation" title="Β-Oxidation">β-Oxidation</a>), welcher in tierischen Zellen in Mitochondrien stattfindet, in pflanzlichen Zellen jedoch nur in den Glyoxysomen und den Peroxisomen.<a href="#cite_note-37">[37]</a> Hierzu wird Acetyl-CoA aus dem Cytosol über Bindung an <a href="Carnitin" title="Carnitin">Carnitin</a> durch die innere Mitochondrienmembran geschleust und zu Acetyl-CoA umgesetzt. Aus Acetyl-CoA wird im Citratzyklus (auch Krebs-Zyklus oder Tricarbonsäure-Zyklus genannt) der überwiegende Teil der Reduktionsäquivalente (NADH+H+, FADH2) gewonnen, die dann innerhalb der Atmungskette in ATP umgewandelt werden.</li>

<li><a href="Atmungskette" title="Atmungskette">Atmungskette</a>: Dabei wird mit Hilfe von Elektronen-Transportvorgängen und durch Anreicherung von <a href="Proton_(Chemie)" title="Proton (Chemie)">Protonen</a> ein <a href="Elektrochemischer_Gradient" title="Elektrochemischer Gradient">elektrochemischer Gradient</a> zwischen dem Intermembranraum und der mitochondrialen Matrix aufgebaut, der dazu dient, mittels der ATP-Synthase, ATP herzustellen (siehe <a href="Chemiosmotische_Kopplung" title="Chemiosmotische Kopplung">chemiosmotische Kopplung</a>). Die zum Aufbau des Gradienten benötigten Elektronen und Protonen werden durch oxidativen Abbau aus den vom <a href="Organismus" title="Organismus">Organismus</a> aufgenommenen <a href="N%C3%A4hrstoff" title="Nährstoff">Nährstoffen</a> (z. B. <a href="Glucose" title="Glucose">Glucose</a>) gewonnen. Zunächst läuft im Zytoplasma die <a href="Glykolyse" title="Glykolyse">Glykolyse</a> ab.</li>

<li><a href="Mitochondriale_Fetts%C3%A4uresynthese" class="mw-redirect" title="Mitochondriale Fettsäuresynthese">mitochondriale Fettsäuresynthese</a> (mtFAS): essentiell für die mitochondriale Biogenese und die Zellatmung.<a href="#cite_note-:0-3">[3]</a> In Reaktion auf die Verfügbarkeit von mitochondrialem Acetyl-CoA baut die mtFAS Acylketten an die 4′-Phosphopantethein-Gruppe des matrixlöslichen Gerüstproteins <a href="Acyl-Carrier-Proteine" title="Acyl-Carrier-Proteine">ACP</a> (Holo-ACP) und erzeugt dabei Acyl-ACPs mit unterschiedlichen Kettenlängen von mindestens acht Kohlenstoffatomen.<a href="#cite_note-38">[38]</a> Unter diesen dient <a href="Octanoyl-ACP" class="mw-redirect" title="Octanoyl-ACP">Octanoyl-ACP</a> (C8) als <a href="Pr%C3%A4kursor" title="Präkursor">Vorläufer</a> für die Biosynthese von <a href="Lipons%C3%A4ure" title="Liponsäure">Liponsäure</a>.<a href="#cite_note-:1-39">[39]</a> Da Liponsäure ein <a href="Cofaktor_(Biochemie)" title="Cofaktor (Biochemie)">Cofaktor</a> für zentrale mitochondriale <a href="Enzymkomplexe" class="mw-redirect" title="Enzymkomplexe">Enzymkomplexe</a> ist – darunter der <a href="Pyruvatdehydrogenase-Komplex" title="Pyruvatdehydrogenase-Komplex">Pyruvatedehydrogenase-Komplex</a>, der <a href="%CE%91-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex" title="Α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex">α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex</a>, der BCKDH-Komplex, der <a href="2-Oxoadipat-Dehydrogenase-Komplex" title="2-Oxoadipat-Dehydrogenase-Komplex">2-Oxoadipat-Dehydrogenase-Komplex</a> (OADHC) und das <a href="Glycinspaltungssystem" class="mw-redirect" title="Glycinspaltungssystem">Glycinspaltungssystem</a> (GCS) – hat die mtFAS einen erheblichen Einfluss auf den Energiestoffwechsel.<a href="#cite_note-40">[40]</a> Hingegen aktivieren längerkettrige Acyl-ACPs (C12-C18) <a href="Allosterischer_Modulator" title="Allosterischer Modulator">allosterisch</a> das Netzwerk der <a href="LYRM-Protein" title="LYRM-Protein">LYRM-Proteine</a>, das beim Menschen aus mindestens 12 Mitgliedern besteht und die mitochondrialen <a href="Translation_(Biologie)" title="Translation (Biologie)">Translation</a>, die Biogenese von <a href="Eisen-Schwefel-Cluster" title="Eisen-Schwefel-Cluster">Eisen-Schwefel-Clustern</a> und die <a href="Assemblierung" title="Assemblierung">Assemblierung</a> der Komplexe der Elektronentransportkette reguliert.<a href="#cite_note-:2-41">[41]</a><a href="#cite_note-:3-42">[42]</a> MtFAS und ACP koordinieren somit die Aktivierung der mitochondrialen Atmung in Abhängigkeit von der Substratverfügbarkeit.<a href="#cite_note-:2-41">[41]</a><a href="#cite_note-:4-43">[43]</a> Dies ermöglicht es Zellen, ihre oxidative Kapazität bei Substratüberschuss zu erhöhen und verhindert, dass die Elektronentransportkette bei Substratmangel „trocken läuft“ und <a href="Reaktive_Sauerstoffspezies" title="Reaktive Sauerstoffspezies">reaktive Sauerstoffspezies</a> (ROS) bildet.<a href="#cite_note-:4-43">[43]</a><a href="#cite_note-:3-42">[42]</a> Darüber hinaus wird angenommen, dass die mtFAS eine Rolle als Mediator in der intrazellulären <a href="Signaltransduktion" title="Signaltransduktion">Signalweiterleitung</a> spielt, da sie bioaktive Lipide wie <a href="Lysophospholipide" class="mw-redirect" title="Lysophospholipide">Lysophospholipide</a> und <a href="Sphingolipide" title="Sphingolipide">Sphingolipide</a> beeinflusst.<a href="#cite_note-44">[44]</a></li>

<li><a href="Apoptose" title="Apoptose">Apoptose</a> (Programmierter Zelltod)</li>

<li>Calcium-Speicher: durch die Fähigkeit Calciumionen aufzunehmen und später wieder abzugeben, greifen Mitochondrien in die Calcium-<a href="Hom%C3%B6ostase" title="Homöostase">Homöostase</a> der Zelle ein.</li>

<li>Synthese von Eisen-Schwefel-Clustern, die unter anderem von vielen <a href="Enzym" title="Enzym">Enzymen</a> der <a href="Atmungskette" title="Atmungskette">Atmungskette</a> benötigt werden. Diese Funktion wird inzwischen als die essentielle Funktion der Mitochondrien angesehen, d. h. als der Grund, warum fast alle eukaryotischen Zellen zum Überleben auf Mitochondrien angewiesen sind.<a href="#cite_note-45">[45]</a></li>

<li>Einzelne Schritte aus dem Harnstoffzyklus finden ebenfalls in Mitochondrien statt.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Evolution">Evolution</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Ursprung">Ursprung</h3></div>

Nach der <a href="Endosymbiontentheorie" title="Endosymbiontentheorie">Endosymbiontentheorie</a> geht man davon aus, dass die Mitochondrien aus einer <a href="Symbiose" title="Symbiose">Symbiose</a> von aeroben Bakterien aus der Gruppe der <a href="Alphaproteobacteria" title="Alphaproteobacteria">α-Proteobakterien</a> mit den Vorläufern der heutigen <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">Eukaryoten</a> hervorgegangen sind; unter den α-Proteobakterien galt zunächst die Verwandtschaft der <a href="Gattung_(Biologie)" title="Gattung (Biologie)">Gattung</a> <a href="Rickettsia" class="mw-redirect" title="Rickettsia">Rickettsia</a> als aussichtsreichster Kandidat.

Ein alternativer Vorschlag aus dem Jahr 2003 ist die Aufnahme eines fakultativ <a href="Anaerob" class="mw-redirect" title="Anaerob">anaeroben</a> <a href="Bakterium" class="mw-redirect" title="Bakterium">Bakteriums</a> (<a href="Symbiont" title="Symbiont">Symbiont</a>) durch ein methanogenes <a href="Archaeen" title="Archaeen">Archaeon</a> (<a href="Wirt_(Biologie)" title="Wirt (Biologie)">Wirt</a>).<a href="#cite_note-Martin2003-46">[46]</a>

Im Jahr 2023 identifizierten Laura Eme, Daniel Tamarit et al. auf Basis einer vergleichenden Genom-Analyse die Ordnung Hodarchaeales innerhalb der <a href="Heimdallarchaeota" class="mw-redirect" title="Heimdallarchaeota">Heimdallarchaeia</a> (<a href="Asgard-Archaeen" title="Asgard-Archaeen">Asgard-Archaeen</a>) als Schwesterklade der Eukaryoten unter den zu diesem Zeitpunkt bekannten Archaeen.<a href="#cite_note-Eme2023-47">[47]</a>

Ebenfalls im Jahr 2023 gaben Mauro Degli Esposti, Otto Geiger et al. die Ergebnisse ihrer Untersuchungen bekannt, nach unter den α-Proteobakterien nun die Verwandtschaft von <a href="Iodidimonas" title="Iodidimonas">Iodidimonas</a> favorisiert wird, nicht die parasitischen <a href="Rickettsien" title="Rickettsien">Rickettsien</a>.<a href="#cite_note-Esposti2023-48">[48]</a><a href="#cite_note-Geiger2023-49">[49]</a>

Hinweise auf eine wie auch immer gestaltete Endosymbiose sind: die eigene genetische Information (mtDNA, Mitogenom oder – seltener – Chondriom), eine eigene Proteinsynthese – mit eigenen Ribosomen (Mitoribosomen) und eigenen <a href="TRNA" title="TRNA">tRNAs</a> – und eine innere Membran, die sich deutlich vom Bau der äußeren Membran unterscheidet und die der Synthese von ATP aus <a href="Adenosindiphosphat" title="Adenosindiphosphat">ADP</a> dient. Die Mitochondrien sind jedoch so spezialisiert, dass sie allein nicht lebensfähig sind. Sie sind relativ eng mit anderen, seltener auftretenden <a href="Organellen" class="mw-redirect" title="Organellen">Organellen</a>, den <a href="Hydrogenosom" title="Hydrogenosom">Hydrogenosomen</a>, verwandt.<a href="#cite_note-Boxma2005-50">[50]</a> Diesen fehlt jedoch meist – nicht immer – eigene DNA, genauso wie den ebenfalls verwandten <a href="Mitosom" title="Mitosom">Mitosomen</a>.

Zusammen mit den Hydrogenosomen und Mitosomen werden Mitochondrien daher als „mitochondrienverwandte Organellen“ (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> mitochondrion-related organelles, MROs) oder „mitochondrienähnliche Organellen“ (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> mitochondrion-like organelles, MLOs) klassifiziert. Zu diesen gehören auch die anaeroben und <a href="DNA" class="mw-redirect" title="DNA">DNA</a>-freien Organellen von <a href="Henneguya_zschokkei" title="Henneguya zschokkei">Henneguya salminicola</a> (alias H. zschokkei, <a href="Myxozoa" title="Myxozoa">Myxozoa</a>).<a href="#cite_note-51">[51]</a><a href="#cite_note-52">[52]</a><a href="#cite_note-53">[53]</a> Auch die Einzellergattung <a href="Blastocystis" title="Blastocystis">Blastocystis</a> besitzt MLOs mit eigenem Genom.<a href="#cite_note-Stechmann2008-54">[54]</a><a href="#cite_note-Tsaousisad-55">[55]</a>

Alle Eukaryoten besitzen fast ausnahmslos MROs, also Mitochondrien oder Organellen von einem dieser verwandten Typen. Eine Ausnahme ist <a href="Monocercomonoides" title="Monocercomonoides">Monocercomonoides</a> (<a href="Excavata" title="Excavata">Excavata</a>). Man nimmt an, dass diese Einzeller durch <a href="Horizontaler_Gentransfer" title="Horizontaler Gentransfer">horizontalen Gentransfer</a> ein zytosolisches System erworben hatten, um für die Proteinsynthese erforderliche Eisen-Schwefel-Cluster bereitzustellen. Danach waren ihre mitochondrialen Organellen in all ihren Funktionen überflüssig und gingen verloren.<a href="#cite_note-KarnkowskaVacek2016-56">[56]</a>

Eine im Herbst 2020 veröffentlichte Studie legt anhand von umfangreichen Genomanalysen nahe, dass – obwohl bisher noch keine primär amitochondrialen Eukaryoten gefunden wurden – die Vorfahren der Eukaryoten zuerst ihre komplexen Genome mit den zugehörigen Strukturen und danach die Mitochondrien (oder Vorläufer davon) erworben haben.<a href="#cite_note-57">[57]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Genom">Genom</h2></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation">→ Hauptartikel: <a href="Mitochondriale_DNA" title="Mitochondriale DNA">Mitochondriale DNA</a></div>

Die Mitochondrien besitzen (fast ausnahmslos) ein eigenes <a href="Genom" title="Genom">Genom</a> (<a href="Chondriom" class="mw-redirect" title="Chondriom">Chondriom</a>, auch Mitogenom), das sich, häufig mehrfach kopiert, in der mitochondrialen Matrix befindet. Das Genom liegt gewöhnlich in einer einzigen zirkulären und doppelsträngigen <a href="Desoxyribonukleins%C3%A4ure" title="Desoxyribonukleinsäure">DNA</a> (mtDNA) vor (siehe auch <a href="Plasmid" title="Plasmid">Plasmid</a>), die aber in mehreren (etwa zwei bis zehn) Kopien vorliegen kann.<a href="#cite_note-Wiesner-58">[58]</a> Die mtDNA besitzt einen eigenständigen Verdopplungszyklus. Mitochondrien werden als semiautonom bezeichnet, ihr Genom codiert selbst nur einen kleinen Teil der vom Mitochondrium benötigten <a href="Proteine" class="mw-redirect" title="Proteine">Proteine</a>.

Bei Tieren besteht das Mitogenom typischerweise aus 37 Genen bei einer Länge von 16 <a href="Basenpaare" class="mw-redirect" title="Basenpaare">kB</a> (Basenpaaren).

Beim Menschen kontrollieren die 37 mitochondrialen Gene die Synthese von 13 der ca. 80 Protein-Untereinheiten der Atmungskette, die restlichen 800–1000 verschiedenen mitochondrialen Proteine werden im Kerngenom kodiert.

Die nicht für Proteine codierenden Gene der mtDNA codieren für die <a href="Ribosomale_RNA" title="Ribosomale RNA">rRNA</a> und für alle benötigten <a href="TRNA" title="TRNA">tRNAs</a>.

Veränderungen im Mitochondriengenom werden in der Forschung zur Aufklärung von Abstammungslinien der <a href="Art_(Biologie)" title="Art (Biologie)">Arten</a>, sowie verschiedener ethnischer Gruppen des Menschen genutzt, so etwa vom <a href="Genographic-Projekt" class="mw-redirect" title="Genographic-Projekt">Genographic-Projekt</a>.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Vermehrung">Vermehrung</h2></div>

Mitochondrien werden nicht neu gebildet, sondern entstehen durch Wachstum und <a href="Knospung" title="Knospung">Sprossung</a>. Der Großteil der mitochondrialen Proteine wird im Cytosol synthetisiert und anschließend in die Mitochondrien transportiert. Der Transport dieser Proteine in die Mitochondrien erfolgt über die äußere Membran durch den <a href="TOM-Komplex" class="mw-redirect" title="TOM-Komplex">TOM-Komplex</a> (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> translocase of outer mitochondrial membrane) und über die innere Membran durch den <a href="TIM-Komplex" class="mw-redirect" title="TIM-Komplex">TIM-Komplex</a> (engl. translocase of inner mitochondrial membrane) und beinhaltet die Funktion von <a href="Chaperon_(Protein)" title="Chaperon (Protein)">Chaperonen</a>, besonders <a href="Hsp70" title="Hsp70">Hsp70</a>.<a href="#cite_note-59">[59]</a>

Die Vermehrung der Mitochondrien ist über alle Arten der Eukaryoten <a href="Homologie_(Biologie)" title="Homologie (Biologie)">homolog</a> und stark <a href="Konservierung#Evolution" title="Konservierung">konserviert</a>.<a href="#cite_note-60">[60]</a>

Ausmaß und Zeitpunkt der Mitochondrien-Vermehrung hängen jeweils vom Bedarf ab. Bei der <a href="Zellteilung" title="Zellteilung">Zellteilung</a> werden sie von der Mutterzelle auf die Tochterzellen verteilt.

Verbrauchte Mitochondrien werden mit Hilfe des Endoplasmatischen Retikulums, des <a href="Golgi-Apparat" title="Golgi-Apparat">Golgi-Apparats</a> und der <a href="Lysosomen" class="mw-redirect" title="Lysosomen">Lysosomen</a> abgebaut.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Mitochondrien_in_komplexen_Chloroplasten">Mitochondrien in komplexen Chloroplasten</h2></div>

Interessanterweise gibt es <a href="Komplexe_Plastiden" title="Komplexe Plastiden">komplexe Chloroplasten</a> (die nach der Endosymbiontentheorie aus einer sekundären Endosymbiose eines Eukaryoten mit einer Algenzelle – beispielsweise einer <a href="Rotalgen" title="Rotalgen">Rotalge</a> – entstanden sind) mit eigenen Mitochondrien. Einige <a href="Dinoflagellaten" title="Dinoflagellaten">Dinoflagellaten</a> wie Kryptoperidinium und Durinskia (beide Peridiniaceae, auch <a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> dinotoms)<a href="#cite_note-RSTB—Endosymbiosis_of_plastids-61">[61]</a>

haben einen von <a href="Diatomeen" class="mw-redirect" title="Diatomeen">Diatomeen</a> (<a href="Heterokontophyta" title="Heterokontophyta">Heterokontophyta</a>) abgeleiteten Chloroplasten.<a href="#cite_note-AJB-historyofplastids-62">[62]</a><a href="#cite_note-63">[63]</a><a href="#cite_note-64">[64]</a>

Diese Chloroplasten sind von bis zu fünf Membranen umgeben,<a href="#cite_note-AJB-historyofplastids-62">[62]</a> je nachdem, ob man den gesamten Diatomeen-Endosymbionten als den Chloroplasten ansieht oder nur die darin enthaltene Rotalge als Chloroplast zählt. Der Diatomeenendosymbiont ist relativ wenig reduziert worden – er behält immer noch seine ursprünglichen Mitochondrien<a href="#cite_note-RSTB—Endosymbiosis_of_plastids-61">[61]</a>

und verfügt über Endoplasmatisches Retikulum, <a href="Ribosom#Eukaryotische_Ribosomen" title="Ribosom">eukaryotische Ribosomen</a>, einen <a href="Zellkern" title="Zellkern">Zellkern</a> und natürlich den von Rotalgen abstammenden komplexen (sekundären) Chloroplasten – praktisch eine vollständige Zelle<a href="#cite_note-Grana—Dinophyte_chloroplasts-65">[65]</a> – alles im Innern des Wirts.<a href="#cite_note-RSTB—Endosymbiosis_of_plastids-61">[61]</a>

Die <a href="Ocelloid" title="Ocelloid">Ocelloide</a> der einzelligen Dinoflagellaten in der Familie Warnowiaceae (Warnowiiden) sind ebenfalls komplexe Organellen, zusammengesetzt aus Plastiden und Mitochondrien.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Mögliche_Beziehungen_zum_Altern">Mögliche Beziehungen zum Altern</h2></div>

Die Mitochondrien, als Kraftwerke der Zelle, können undichte Stellen in der Atmungskette aufweisen; d. h. bei der respiratorischen Oxidation kann es zur Freisetzung von Elektronen kommen. Diese können <a href="Reaktive_Sauerstoffspezies" title="Reaktive Sauerstoffspezies">reaktive Sauerstoffspezies</a> bilden, was <a href="Oxidativer_Stress" title="Oxidativer Stress">oxidativen Stress</a> verursachen kann, welcher zu einer hohen Mutationsrate der mitochondrialen DNA (mtDNA) führen kann.<a href="#cite_note-66">[66]</a> Diese hypothetischen Zusammenhänge zwischen Altern und oxidativem Stress sind nicht neu und wurden bereits vor über 50 Jahren vorgeschlagen.<a href="#cite_note-67">[67]</a> Sie werden in neueren Arbeiten angezweifelt.<a href="#cite_note-68">[68]</a>

Oxidativer Stress kann zu mitochondrialen DNA-Mutationen führen, welche enzymatische Anomalien verursachen können, was wiederum zu weiterem oxidativem Stress führen kann. Ein Teufelskreis ist möglich. Neuere Messungen haben jedoch ergeben, dass die Akkumulationsgeschwindigkeit von Mutationen in mitochondrialer DNA<a href="#cite_note-69">[69]</a> 1 Mutation pro 7884 Jahre beträgt (das heißt 10−7 bis 10−9 pro Base pro Jahr, die jüngsten gemeinsamen Vorfahren von Menschen und Affen betrachtend), und damit vergleichbar ist zu den Mutationsraten autosomaler DNA (10−8 Basen pro Generation<a href="#cite_note-70">[70]</a>).

Während des Alterns der Mitochondrien können verschiedene Änderungen auftreten. Gewebe von älteren Patienten zeigen eine Abnahme der enzymatischen Aktivität der Proteine der <a href="Atmungskette" title="Atmungskette">Atmungskette</a>.<a href="#cite_note-71">[71]</a> Mutationen der mitochondrialen DNA können jedoch nur in 0,2 % der sehr alten Zellen gefunden werden.<a href="#cite_note-72">[72]</a> Es wird angenommen, dass große Deletionen im mitochondrialen Genom zu einem hohen Maß an oxidativem Stress und dem Absterben von Neuronen führen, als Auslöser der <a href="Parkinson-Krankheit" title="Parkinson-Krankheit">Parkinson-Krankheit</a>.<a href="#cite_note-73">[73]</a>

Allerdings gibt es viele Diskussionen darüber, ob mitochondriale Veränderungen Ursachen des Alterns sind oder nur Merkmale des Alterns. Eine repräsentative Studie an Mäusen zeigte eine verkürzte Lebensdauer, jedoch keine Erhöhung der reaktiven Sauerstoffspezies trotz steigender mitochondrialer DNA-Mutationen.<a href="#cite_note-74">[74]</a> Es ist jedoch zu beachten, dass bei alternden Wildtypmäusen nicht so viele Mutationen in der mitochondrialen DNA akkumulieren wie bisher vermutet (und diese Mutationen einen geringeren Effekt haben als gedacht),<a href="#cite_note-75">[75]</a> was Zweifel an der Bedeutung von Mutationen in der mitochondrialen DNA für das natürliche Altern aufkommen lässt. Somit bleiben die genauen Zusammenhänge zwischen Mitochondrien, oxidativem Stress und Alterung ungeklärt.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<ul><li><a href="Mitochondriopathie" title="Mitochondriopathie">Mitochondriopathie</a></li>

<li><a href="Mitochondriale_Eva" title="Mitochondriale Eva">Mitochondriale Eva</a></li>

<li><a href="Hydrogenosom" title="Hydrogenosom">Hydrogenosom</a></li>

<li><a href="Mitosom" title="Mitosom">Mitosom</a></li>

<li><a href="Plastid" title="Plastid">Plastid</a>, insbesondere <a href="Chloroplast" title="Chloroplast">Chloroplasten</a> und <a href="Komplexe_Chloroplasten#Dinoflagellaten_mit_von_Diatomeen_abstammenden_Chloroplasten" class="mw-redirect" title="Komplexe Chloroplasten">komplexe Chloroplasten</a></li>

<li><a href="Ocelloid" title="Ocelloid">Ocelloid</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Bruce Alberts u. a.: Molecular Biology of the Cell. 4. Auflage. 2002, ISBN 0-8153-3218-1 (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowTOC&rid=mboc4.TOC&depth=2">ncbi.nlm.nih.gov</a>).</li>

<li>M. W. Gray, G. Burger, B. F. Lang: <cite style="font-style:italic">The origin and early evolution of mitochondria</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Genome_Biology" title="Genome Biology">Genome Biology</a></cite>. Band 2, Nr. 6, Januar 2001, S. 1018, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11423013?dopt=Abstract">PMID 11423013</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://genomebiology.com/content/pdf/gb-2001-2-6-reviews1018.pdf">genomebiology.com</a> [PDF]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.atitle=The+origin+and+early+evolution+of+mitochondria&rft.au=M.+W.+Gray%2C+G.+Burger%2C+B.+F.+Lang&rft.date=2001-01&rft.genre=journal&rft.issue=6&rft.jtitle=Genome+Biology&rft.pages=1018&rft.pmid=11423013&rft.volume=2" style="display:none"> </li>

<li><a href="Gottfried_Schatz" title="Gottfried Schatz">Gottfried Schatz</a>: <cite style="font-style:italic">Mitochondria. Beyond oxidative phosphorylation</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Biochimica_et_Biophysica_Acta" title="Biochimica et Biophysica Acta">Biochimica et Biophysica Acta</a></cite>. Band 1271, Nr. 1, 24. Mai 1995, S. 123–126, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7599197?dopt=Abstract">PMID 7599197</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.atitle=Mitochondria.+Beyond+oxidative+phosphorylation&rft.au=Gottfried+Schatz&rft.date=1995-05-24&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Biochimica+et+Biophysica+Acta&rft.pages=123-126&rft.pmid=7599197&rft.volume=1271" style="display:none"> </li>

<li>I. E. Scheffler: <cite style="font-style:italic">A century of mitochondrial research: achievements and perspectives</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Mitochondrion</cite>. Band 1, Nr. 1, 1. Juni 2001, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221567-7249%22&key=cql">1567-7249</a>, S. 3–31, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16120266?dopt=Abstract">PMID 16120266</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.mitoresearch.org/century.pdf">mitoresearch.org</a> [PDF]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.atitle=A+century+of+mitochondrial+research%3A+achievements+and+perspectives&rft.au=I.+E.+Scheffler&rft.date=2001-06-01&rft.genre=journal&rft.issn=1567-7249&rft.issue=1&rft.jtitle=Mitochondrion&rft.pages=3-31&rft.pmid=16120266&rft.volume=1" style="display:none"> </li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><a href="https://de.wiktionary.org/wiki/Mitochondrium" class="extiw external" title="wikt:Mitochondrium">Wiktionary: Mitochondrium</a> – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen</div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.toplife.at/gesundheit/artikel172.html">Esther Neumann: Kraftwerke unserer Zellen (Top Life Aktuell 10/2005)</a></li>

<li>zytologie-online.net: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.zytologie-online.net/mitochondrium.php">Mitochondrium-Graphik</a></li>

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/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20060714184748/http://www.mitop2.de/">MitoP2</a> (<a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a> vom 14. Juli 2006 im <a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a>) – englischsprachige Datenbank für mitochondriale Gene, Proteine und Krankheiten</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.mitomap.org/">MITOMAP – A human mitochondrial genome database</a> – englischsprachige Seite zum mitochondrialen Genom</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.uni-mainz.de/FB/Medizin/Anatomie/workshop/EM/EMMito.html">Uni Mainz: Elektronenmikroskopische Aufnahmen von Mitochondrien</a></li>

<li>Wilfried Probst: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.wilfried-probst.de/site/tag/exosymbiose/">Frühe Evolution und Symbiose</a>, Europa-Universität Flensburg, Institut für Biologie und Sachunterricht und ihre Didaktik: §<a href="Eukaryoten#Entwicklungsgeschichte" title="Eukaryoten">LECA</a> und Mitochondrien, abgerufen am 19. April 2019</li>

<li>J. Robert Macey et al.: Evidence of two deeply divergent co-existing mitochondrial genomes in the Tuatara reveals an extremely complex genomic organization. In: Commun Biol, Band 4, Nr 116, 29. Januar 2021; <a href="https://doi.org/10.1038/s42003-020-01639-0" class="extiw external" title="doi:10.1038/s42003-020-01639-0">doi:10.1038/s42003-020-01639-0</a>. – <a href="Br%C3%BCckenechse" title="Brückenechse">Brückenechsen</a> und <a href="Muscheln" title="Muscheln">Muscheln</a> haben zwei verschiedene Typen von Mitochondrien mit unterschiedlichem Genom. Dazu:</li></ul>

<dl><dd><ul><li>Devin A. Reese: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sciencenews.org/article/lizard-like-tuatara-mitochondrial-genomes-cold-tolerance">Lizard-like tuatara carry two distinct mitochondrial genomes</a>, auf: ScienceNews vom 29. Januar 2021</li></ul></dd></dl>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sueddeutsche.de/gesundheit/reproduktionsmedizin-zwei-muetter-ein-vater-1.3182397">Baby mit drei biologischen Eltern geboren</a>, auf: sueddeutsche.de vom 27. September 2016 <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.spiegel.de/gesundheit/schwangerschaft/drei-eltern-baby-kind-mit-der-dna-dreier-menschen-geboren-a-1114242.html">Weltweit erstes Baby mit drei Eltern geboren</a>, auf: spiegel.de vom 27. September 2016</li>

<li>Lenka Horváthová et al.: Analysis of diverse eukaryotes suggests the existence of an ancestral mitochondrial apparatus derived from the bacterial type II secretion system. In: Nature Communications, Band 12, Nr. 2947, 19. Mai 2021; <a href="https://doi.org/10.1038/s41467-021-2304" class="extiw external" title="doi:10.1038/s41467-021-2304">doi:10.1038/s41467-021-2304</a>. Siehe <a href="Sec-System" title="Sec-System">Sec-System</a> und <a href="Bakterielle_Proteinsekretion#Typ_II" title="Bakterielle Proteinsekretion">Bakterielle Proteinsekretion §Typ II</a>.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><a href="#cite_ref-1">↑</a> <a href="Wilhelm_Gemoll" title="Wilhelm Gemoll">Wilhelm Gemoll</a>: Griechisch-Deutsches Schul- und Handwörterbuch. München/Wien 1965.

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<li id="cite_note-2"><a href="#cite_ref-2">↑</a> <a href="Emil_Heitz_(Botaniker)" title="Emil Heitz (Botaniker)">Emil Heitz</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.researchgate.net/publication/276529453_Die_strukturellen_Beziehungen_zwischen_pflanzlichen_und_tierischen_Chondriosomen">Die strukturellen Beziehungen zwischen pflanzlichen und tierischen Chondriosomen</a>. In: Zeitschrift für Naturforschung. 12b/1957, S. 576–578, <a href="https://doi.org/10.1515/znb-1957-8-916" class="extiw external" title="doi:10.1515/znb-1957-8-916">doi:10.1515/znb-1957-8-916</a>

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<li id="cite_note-Alberts-12">↑ <a href="#cite_ref-Alberts_12-0">a</a> <a href="#cite_ref-Alberts_12-1">b</a> <a href="#cite_ref-Alberts_12-2">c</a> <a href="#cite_ref-Alberts_12-3">d</a> <a href="#cite_ref-Alberts_12-4">e</a> <a href="#cite_ref-Alberts_12-5">f</a> <a href="#cite_ref-Alberts_12-6">g</a> Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter: <cite style="font-style:italic">Molecular Biology of the Cell</cite>. Garland Publishing, New York 1969, ISBN 0-8153-3218-1.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.au=Bruce+Alberts%2C+Alexander+Johnson%2C+Julian+Lewis%2C+...&rft.btitle=Molecular+Biology+of+the+Cell&rft.date=1969&rft.genre=book&rft.isbn=0815332181&rft.place=New+York&rft.pub=Garland+Publishing" style="display:none">

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<li id="cite_note-:1-39"><a href="#cite_ref-:1_39-0">↑</a> Sara M. Nowinski, Jonathan G. Van Vranken, Katja K. Dove, Jared Rutter: <cite style="font-style:italic">Impact of Mitochondrial Fatty Acid Synthesis on Mitochondrial Biogenesis</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Current Biology</cite>. Band 28, Nr. 20, Oktober 2018, S. R1212–R1219, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.cub.2018.08.022">10.1016/j.cub.2018.08.022</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/30352195?dopt=Abstract">PMID 30352195</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6258005/">PMC 6258005</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0960982218310674">elsevier.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.atitle=Impact+of+Mitochondrial+Fatty+Acid+Synthesis+on+Mitochondrial+Biogenesis&rft.au=Sara+M.+Nowinski%2C+Jonathan+G.+Van+Vranken%2C+Katja+K.+Dove%2C+...&rft.date=2018-10&rft.doi=10.1016%2Fj.cub.2018.08.022&rft.genre=journal&rft.issue=20&rft.jtitle=Current+Biology&rft.pages=R1212-R1219&rft.pmc=6258005&rft.pmid=30352195&rft.volume=28" style="display:none">

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<li id="cite_note-40"><a href="#cite_ref-40">↑</a> Zeinab Wehbe, Sidney Behringer, Khaled Alatibi, David Watkins, David Rosenblatt, Ute Spiekerkoetter, Sara Tucci: <cite style="font-style:italic">The emerging role of the mitochondrial fatty-acid synthase (mtFASII) in the regulation of energy metabolism</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids</cite>. Band 1864, Nr. 11, November 2019, S. 1629–1643, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2019.07.012">10.1016/j.bbalip.2019.07.012</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1388198119301349">elsevier.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.atitle=The+emerging+role+of+the+mitochondrial+fatty-acid+synthase+%28mtFASII%29+in+the+regulation+of+energy+metabolism&rft.au=Zeinab+Wehbe%2C+Sidney+Behringer%2C+Khaled+Alatibi%2C+...&rft.date=2019-11&rft.doi=10.1016%2Fj.bbalip.2019.07.012&rft.genre=journal&rft.issue=11&rft.jtitle=Biochimica+et+Biophysica+Acta+%28BBA%29+-+Molecular+and+Cell+Biology+of+Lipids&rft.pages=1629-1643&rft.volume=1864" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-:2-41">↑ <a href="#cite_ref-:2_41-0">a</a> <a href="#cite_ref-:2_41-1">b</a> Jonathan G. Van Vranken, Sara M. Nowinski, Katie J. Clowers, Mi-Young Jeong, Yeyun Ouyang, Jordan A. Berg, Jeremy P. Gygi, Steven P. Gygi, Dennis R. Winge, Jared Rutter: <cite style="font-style:italic">ACP Acylation Is an Acetyl-CoA-Dependent Modification Required for Electron Transport Chain Assembly</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Molecular Cell</cite>. Band 71, Nr. 4, August 2018, S. 567–580.e4, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.molcel.2018.06.039">10.1016/j.molcel.2018.06.039</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/30118679?dopt=Abstract">PMID 30118679</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6104058/">PMC 6104058</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1097276518305148">elsevier.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.atitle=ACP+Acylation+Is+an+Acetyl-CoA-Dependent+Modification+Required+for+Electron+Transport+Chain+Assembly&rft.au=Jonathan+G.+Van+Vranken%2C+Sara+M.+Nowinski%2C+Katie+J.+Clowers%2C+...&rft.date=2018-08&rft.doi=10.1016%2Fj.molcel.2018.06.039&rft.genre=journal&rft.issue=4&rft.jtitle=Molecular+Cell&rft.pages=567-580.e4&rft.pmc=6104058&rft.pmid=30118679&rft.volume=71" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-:3-42">↑ <a href="#cite_ref-:3_42-0">a</a> <a href="#cite_ref-:3_42-1">b</a> Ali J. Masud, Alexander J. Kastaniotis, M. Tanvir Rahman, Kaija J. Autio, J. Kalervo Hiltunen: <cite style="font-style:italic">Mitochondrial acyl carrier protein (ACP) at the interface of metabolic state sensing and mitochondrial function</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research</cite>. Band 1866, Nr. 12, Dezember 2019, S. 118540, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.bbamcr.2019.118540">10.1016/j.bbamcr.2019.118540</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S016748891930151X">elsevier.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.atitle=Mitochondrial+acyl+carrier+protein+%28ACP%29+at+the+interface+of+metabolic+state+sensing+and+mitochondrial+function&rft.au=Ali+J.+Masud%2C+Alexander+J.+Kastaniotis%2C+M.+Tanvir+Rahman%2C+...&rft.date=2019-12&rft.doi=10.1016%2Fj.bbamcr.2019.118540&rft.genre=journal&rft.issue=12&rft.jtitle=Biochimica+et+Biophysica+Acta+%28BBA%29+-+Molecular+Cell+Research&rft.pages=118540&rft.volume=1866" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-:4-43">↑ <a href="#cite_ref-:4_43-0">a</a> <a href="#cite_ref-:4_43-1">b</a> Sara M Nowinski, Ashley Solmonson, Scott F Rusin, J Alan Maschek, Claire L Bensard, Sarah Fogarty, Mi-Young Jeong, Sandra Lettlova, Jordan A Berg, Jeffrey T Morgan, Yeyun Ouyang, Bradley C Naylor, Joao A Paulo, Katsuhiko Funai, James E Cox, Steven P Gygi, Dennis R Winge, Ralph J DeBerardinis, Jared Rutter: <cite style="font-style:italic">Mitochondrial fatty acid synthesis coordinates oxidative metabolism in mammalian mitochondria</cite>. In: <cite style="font-style:italic">eLife</cite>. Band 9, 17. August 2020, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%222050-084X%22&key=cql">2050-084X</a>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.7554/eLife.58041">10.7554/eLife.58041</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/32804083?dopt=Abstract">PMID 32804083</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7470841/">PMC 7470841</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://elifesciences.org/articles/58041">elifesciences.org</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.atitle=Mitochondrial+fatty+acid+synthesis+coordinates+oxidative+metabolism+in+mammalian+mitochondria&rft.au=Sara+M+Nowinski%2C+Ashley+Solmonson%2C+Scott+F+Rusin%2C+...&rft.date=2020-08-17&rft.doi=10.7554%2FeLife.58041&rft.genre=journal&rft.issn=2050-084X&rft.jtitle=eLife&rft.pmc=7470841&rft.pmid=32804083&rft.volume=9" style="display:none">

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<li id="cite_note-44"><a href="#cite_ref-44">↑</a> Hayley B. Clay, Angelika K. Parl, Sabrina L. Mitchell, Larry Singh, Lauren N. Bell, Deborah G. Murdock: <cite style="font-style:italic">Altering the Mitochondrial Fatty Acid Synthesis (mtFASII) Pathway Modulates Cellular Metabolic States and Bioactive Lipid Profiles as Revealed by Metabolomic Profiling</cite>. In: <cite style="font-style:italic">PLOS ONE</cite>. Band 11, Nr. 3, 10. März 2016, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221932-6203%22&key=cql">1932-6203</a>, S. e0151171, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1371/journal.pone.0151171">10.1371/journal.pone.0151171</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26963735?dopt=Abstract">PMID 26963735</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4786287/">PMC 4786287</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://dx.plos.org/10.1371/journal.pone.0151171">plos.org</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.atitle=Altering+the+Mitochondrial+Fatty+Acid+Synthesis+%28mtFASII%29+Pathway+Modulates+Cellular+Metabolic+States+and+Bioactive+Lipid+Profiles+as+Revealed+by+Metabolomic+Profiling&rft.au=Hayley+B.+Clay%2C+Angelika+K.+Parl%2C+Sabrina+L.+Mitchell%2C+...&rft.date=2016-03-10&rft.doi=10.1371%2Fjournal.pone.0151171&rft.genre=journal&rft.issn=1932-6203&rft.issue=3&rft.jtitle=PLOS+ONE&rft.pages=e0151171&rft.pmc=4786287&rft.pmid=26963735&rft.volume=11" style="display:none">

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<li id="cite_note-45"><a href="#cite_ref-45">↑</a> R. Lill u. a.: The essential ro<nowike />le of mitochondria in the biogenesis of cellular iron-sulfur proteins. In: <a href="Biological_Chemistry" title="Biological Chemistry">Biological Chemistry</a>. Band 380 (1999), S. 1157–1166. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10595578?dopt=Abstract">PMID 10595578</a>

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<a href="William_F._Martin" title="William F. Martin">William F. Martin</a>, Michael J. Russell: On the Origin of Cells: a Hypothesis for the Evolutionary Transitions from Abiotic Geochemistry to Chemoautotropic Prokaryotes, and from Prokaryotes to Nucleated Cells. In: Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. Band 358, Nr. 1429, 23. Januar 2003, S. 59–83; Diskussion S. 83–85; <a href="https://doi.org/10.1098/rstb.2002.1183" class="extiw external" title="doi:10.1098/rstb.2002.1183">doi:10.1098/rstb.2002.1183</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12594918?dopt=Abstract">PMID 12594918</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1693102/">PMC 1693102</a> (freier Volltext).

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Laura Eme, Daniel Tamarit, Eva F. Cáceres, Courtney W. Stairs, Valerie De Anda, Max E. Schön, Kiley W. Seitz, Nina Dombrowski, William H. Lewis, Felix Homa, Jimmy H. Saw, Jonathan Lombard, Takuro Nunoura, Wen-Jun Li, Zheng-Shuang Hua, Lin-Xing Chen, <a href="Jillian_F._Banfield" title="Jillian F. Banfield">Jillian F. Banfield</a>, Emily St. John, Anna-Louise Reysenbach, Matthew B. Stott, Andreas Schramm, Kasper U. Kjeldsen, Andreas P. Teske, Brett J. Baker, <a href="Thijs_J._G._Ettema" title="Thijs J. G. Ettema">Thijs J. G. Ettema</a>: Inference and reconstruction of the heimdallarchaeial ancestry of eukaryotes. In: <a href="Nature" title="Nature">Nature</a>, Band 618, S. 992–999; <a href="https://doi.org/10.1038/s41586-023-06186-2" class="extiw external" title="doi:10.1038/s41586-023-06186-2">doi:10.1038/s41586-023-06186-2</a>. Dazu:

<ul><li>Nadja Podbregar: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.scinexx.de/news/biowissen/wir-sind-alle-asgardianer/">Wir sind alle „Asgardianer“ – Eukaryoten entstanden aus einer Untergruppe der Asgard-Archaeen</a>. Auf: <a href="Scinexx" title="Scinexx">scinexx</a>.de vom 26. Juni 2023.</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.sci.news/genetics/asgard-eukaryotes-12035.html">Asgard Archaea and All Eukaryotes Share Common Ancestor, Study Says</a>. Auf <a href="Sci.News" title="Sci.News">Sci.News</a> vom 26. Juni 2023.</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://scitechdaily.com/were-all-asgardians-scientists-discover-new-clues-about-the-origin-of-complex-life/">”We’re All Asgardians”: Scientists Discover New Clues About the Origin of Complex Life</a>. Auf: <a href="SciTechDaily" class="mw-redirect" title="SciTechDaily">SciTechDaily</a> vom 28. Juli 2023.</li></ul>

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Mauro Degli Esposti: (Chapter One:) The bacterial origin of mitochondria: Incorrect phylogenies and the importance of metabolic traits. In: International Review of Cell and Molecular Biology, Band 374, 17. Januar 2023, S. 1–35; <a href="https://doi.org/10.1016/bs.ircmb.2022.11.001" class="extiw external" title="doi:10.1016/bs.ircmb.2022.11.001">doi:10.1016/bs.ircmb.2022.11.001</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/36858653?dopt=Abstract">PMID 36858653</a> (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a>).

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Otto Geiger, Alejandro Sanchez-Flores, Jonathan Padilla-Gomez, Mauro Degli Esposti: Multiple approaches of cellular metabolism define the bacterial ancestry of mitochondria. In: Science Advances, Band 9, Nr. 32, 9. August 2023; <a href="https://doi.org/10.1126/sciadv.adh0066" class="extiw external" title="doi:10.1126/sciadv.adh0066">doi:10.1126/sciadv.adh0066</a>, <a href="ResearchGate" class="mw-redirect" title="ResearchGate">ResearchGate</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.researchgate.net/publication/373017571">373017571</a> (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a>). Siehe insbes. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.science.org/doi/suppl/10.1126/sciadv.adh0066/suppl_file/sciadv.adh0066_sm.pdf">Supplement</a> (PDF). Dazu:

<ul><li>Nadja Podbregar: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.scinexx.de/news/biowissen/urahn-der-mitochondrien-identifiziert/">Urahn der Mitochondrien identifiziert: Iodidimonadales-Bakterien könnten engste lebende Verwandte der Mitochondrien-Vorläufer sein</a>. Auf: <a href="Scinexx.de" class="mw-redirect" title="Scinexx.de">scinexx.de</a> vom 10. August 2023.</li>

<li>Parth K. Raval, <a href="William_F._Martin" title="William F. Martin">William F. Martin</a>, Sven B. Gould: Mitochondrialevolution:Geneshuffling,endosymbiosis,and signaling. In: Science Advances, Band 9, S. eadj449, 9. August 2023; <a href="https://doi.org/10.1126/sciadv.adj4493" class="extiw external" title="doi:10.1126/sciadv.adj4493">doi:10.1126/sciadv.adj4493</a>.</li>

<li>Bob Yirka: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://phys.org/news/2023-08-bacteria-hot-closest-mitochondria-precursor.html">Bacteria found in hot springs may be closest to mitochondria precursor</a>. Auf: phys.org vom 10. August 2023.</li>

<li>Abigail Eisenstadt: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.aaas.org/news/marine-bacteria-genus-may-hold-mitochondrias-closest-relatives">Marine Bacteria Genus May Hold Mitochondria’s Closest Relatives</a>. Auf: <a href="American_Association_for_the_Advancement_of_Science" title="American Association for the Advancement of Science">AAAS</a> vom 18. August 2023.</li>

<li>GrrlScientist: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.forbes.com/sites/grrlscientist/2023/08/13/mitochondria-hold-the-secret-of-the-origins-of-cellular-complexity-on-earth/">Mitochondria Hold The Secret Of The Origins Of Cellular Complexity On Earth</a>. Auf: <a href="Forbes_(Zeitschrift)" class="mw-redirect" title="Forbes (Zeitschrift)">Forbes</a> vom 13. August 2023.</li>

<li>Jason Arunn Murugesu: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.newscientist.com/article/2386841-ocean-bacteria-may-be-closest-relatives-of-mitochondria-in-our-cells/">Ocean Bacteria may be Closest Relatives of Mitochondria in Our Cells</a>. Auf: New Scientist vom 9. August 2023.</li></ul>

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Brigitte Boxma, Rob M. de Graaf, Georg W. M. van der Staay, Theo A. van Alen, Guenola Ricard, Toni Gabaldón, Angela H. A. M. van Hoek, Seung Yeo Moon-van der Staay, Werner J. H. Koopman, Jaap J. van Hellemond, Aloysius G. M. Tielens, Thorsten Friedrich, Marten Veenhuis, Martijn A. Huynen & Johannes H. P. Hackstein: An anaerobic mitochondrion that produces hydrogen. In: Nature. Band 434 (2005), Nr. 7029, S. 74–79; <a href="https://doi.org/10.1038/nature03343" class="extiw external" title="doi:10.1038/nature03343">doi:10.1038/nature03343</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15744302?dopt=Abstract">PMID 15744302</a>.

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<li id="cite_note-51"><a href="#cite_ref-51">↑</a> Jan Osterkamp: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.spektrum.de/news/erstes-tier-ohne-atmung-und-mitochondrien/1708238">Erstes Tier ohne Atmung und Mitochondrien</a>, auf: Spektrum.de vom 25. Februar 2020

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<li id="cite_note-52"><a href="#cite_ref-52">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.eurekalert.org/news-releases/700546">Tel Aviv University researchers discover unique non-oxygen breathing animal</a>, auf: EurekAlert! vom 25. Februar 2020

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<li id="cite_note-53"><a href="#cite_ref-53">↑</a> Siehe auch: <a href="Otto_N%C3%BCsslin#Leben" title="Otto Nüsslin">H. nuesslini</a>; <a href="Pfauen-Lippfisch#Bedrohungen" title="Pfauen-Lippfisch">Pfauen-Lippfisch§Bedrohungen</a> (H. tunisiensis)

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<li id="cite_note-Stechmann2008-54"><a href="#cite_ref-Stechmann2008_54-0">↑</a> Alexandra Stechmann, Karleigh Hamblin, Vicente Pérez-Brocal, Daniel Gaston, Gregory S. Richmond, Mark van der Giezen, C. Graham Clark, Andrew J. Roger: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Organelles in Blastocystis that Blur the Distinction between Mitochondria and Hydrogenosomes</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Current Biology</cite>. Band 18, Nr. 8, April 2008, S. 580–585, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.cub.2008.03.037">10.1016/j.cub.2008.03.037</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18403202?dopt=Abstract">PMID 18403202</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2428068/">PMC 2428068</a> (freier Volltext) – (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.atitle=Organelles+in+Blastocystis+that+Blur+the+Distinction+between+Mitochondria+and+Hydrogenosomes&rft.au=Alexandra+Stechmann%2C+Karleigh+Hamblin%2C+Vicente+P%C3%A9rez-Brocal%2C+...&rft.date=2008-04&rft.doi=10.1016%2Fj.cub.2008.03.037&rft.genre=journal&rft.issue=8&rft.jtitle=Current+Biology&rft.pages=580-585&rft.pmc=2428068&rft.pmid=18403202&rft.volume=18" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-Tsaousisad-55"><a href="#cite_ref-Tsaousisad_55-0">↑</a> A. D. Tsaousis et al.: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Anaerobic Parasitic Protozoa: Genomics and Molecular Biology</cite>. Caister Academic Press, 2010, ISBN 978-1-904455-61-5, The Blastocystis Mitochondrion-like Organelles, S. 205–19 (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abookitem&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.atitle=The+Blastocystis+Mitochondrion-like+Organelles&rft.au=A.+D.+Tsaousis+et+al.&rft.btitle=Anaerobic+Parasitic+Protozoa%3A+Genomics+and+Molecular+Biology&rft.date=2010&rft.genre=bookitem&rft.isbn=9781904455615&rft.pages=205-19&rft.pub=Caister+Academic+Press" style="display:none">

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<li id="cite_note-KarnkowskaVacek2016-56"><a href="#cite_ref-KarnkowskaVacek2016_56-0">↑</a> Anna Karnkowska, Vojtěch Vacek, Zuzana Zubáčová, Sebastian C. Treitli, Romana Petrželková, Laura Eme, Lukáš Novák, Vojtěch Žárský, Lael D. Barlow, Emily K. Herman, Petr Soukal, Miluše Hroudová, Pavel Doležal, Courtney W. Stairs, Andrew J. Roger, Marek Eliáš, Joel B. Dacks, Čestmír Vlček, Vladimír Hampl: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">A Eukaryote without a Mitochondrial Organelle</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Current Biology</cite>. Band 26, Nr. 10, 2016, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220960-9822%22&key=cql">0960-9822</a>, S. 1274–1284, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.cub.2016.03.053">10.1016/j.cub.2016.03.053</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27185558?dopt=Abstract">PMID 27185558</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.atitle=A+Eukaryote+without+a+Mitochondrial+Organelle&rft.au=Anna+Karnkowska%2C+Vojt%C4%9Bch+Vacek%2C+Zuzana+Zub%C3%A1%C4%8Dov%C3%A1%2C+...&rft.date=2016&rft.doi=10.1016%2Fj.cub.2016.03.053&rft.genre=journal&rft.issn=0960-9822&rft.issue=10&rft.jtitle=Current+Biology&rft.pages=1274-1284&rft.pmid=27185558&rft.volume=26" style="display:none">  Dazu:

<ul><li>Josh L. Davis: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.iflscience.com/plants-and-animals/first-eukaryote-found-lack-mitochondria">Scientists Shocked to Discover Eukaryote With NO Mitochondria.</a> In: IFL Science. 13. Mai 2016, abgerufen am 9. April 2019 (englisch).<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AMitochondrium&rft.title=Scientists+Shocked+to+Discover+Eukaryote+With+NO+Mitochondria&rft.description=Scientists+Shocked+to+Discover+Eukaryote+With+NO+Mitochondria&rft.identifier=http%3A%2F%2Fwww.iflscience.com%2Fplants-and-animals%2Ffirst-eukaryote-found-lack-mitochondria&rft.creator=Josh+L.+Davis&rft.date=2016-05-13&rft.language=en"> </li>

<li>Anna Azvolinsky: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.the-scientist.com/daily-news/mysterious-eukaryote-missing-mitochondria-33542">Mysterious Eukaryote Missing Mitochondria – Researchers uncover the first example of a eukaryotic organism that lacks the organelles.</a> In: The Scientist. 12. Mai 2016, abgerufen am 10. März 2021 (englisch).<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AMitochondrium&rft.title=Mysterious+Eukaryote+Missing+Mitochondria+%E2%80%93+Researchers+uncover+the+first+example+of+a+eukaryotic+organism+that+lacks+the+organelles&rft.description=Mysterious+Eukaryote+Missing+Mitochondria+%E2%80%93+Researchers+uncover+the+first+example+of+a+eukaryotic+organism+that+lacks+the+organelles&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.the-scientist.com%2Fdaily-news%2Fmysterious-eukaryote-missing-mitochondria-33542&rft.creator=Anna+Azvolinsky&rft.date=2016-05-12&rft.language=en"> </li></ul>

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<li id="cite_note-57"><a href="#cite_ref-57">↑</a> Julian Vosseberg, Jolien J. E. van Hooff, Marina Marcet-Houben, Anne van Vlimmeren, Leny M. van Wijk, Toni Gabaldón, Berend Snel: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nature.com/articles/s41559-020-01320-z">Timing the origin of eukaryotic cellular complexity with ancient duplications</a>, in: Nature Ecology & Evolution, 26. Oktober 2020, <a href="https://doi.org/10.1038/s41559-020-01320-z" class="extiw external" title="doi:10.1038/s41559-020-01320-z">doi:10.1038/s41559-020-01320-z</a>, dazu: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://scitechdaily.com/timeline-unveiled-for-one-of-the-most-important-and-puzzling-events-in-the-evolution-of-life/">Timeline Unveiled for One of the Most Important and Puzzling Events in the Evolution of Life</a>, auf: SciTechDaily vom 4. November 2020 – ‚Bakterien‘ ist hier im Sinn von ‚Prokaryoten‘ zu verstehen.

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<li id="cite_note-Wiesner-58"><a href="#cite_ref-Wiesner_58-0">↑</a> R. J. Wiesner, J. C. Rüegg, I. Morano: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Counting target molecules by exponential polymerase chain reaction: copy number of mitochondrial DNA in rat tissues</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Biochemical and Biophysical Research Communications</cite>. Band 183, Nr. 2, März 1992, S. 553–559, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/0006-291X%2892%2990517-O">10.1016/0006-291X(92)90517-O</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1550563?dopt=Abstract">PMID 1550563</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.atitle=Counting+target+molecules+by+exponential+polymerase+chain+reaction%3A+copy+number+of+mitochondrial+DNA+in+rat+tissues&rft.au=R.+J.+Wiesner%2C+J.+C.+R%C3%BCegg%2C+I.+Morano&rft.date=1992-03&rft.doi=10.1016%2F0006-291X%2892%2990517-O&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=Biochemical+and+Biophysical+Research+Communications&rft.pages=553-559&rft.pmid=1550563&rft.volume=183" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-59"><a href="#cite_ref-59">↑</a> J. M. Herrmann: Proteintransportmaschinen in Mitochondrien. In: <a href="Naturwissenschaftliche_Rundschau" title="Naturwissenschaftliche Rundschau">Naturwissenschaftliche Rundschau</a>. 58 (2005), S. 525–530.

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<li id="cite_note-60"><a href="#cite_ref-60">↑</a> SciTechDaily: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://scitechdaily.com/breakthrough-in-understanding-evolution-mitochondrial-division-conserved-across-species/">Breakthrough in Understanding Evolution – Mitochondrial Division Conserved Across Species</a>, vom 30. Dezember 2019, Quelle: Tokyo University of Science

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<li id="cite_note-RSTB—Endosymbiosis_of_plastids-61">↑ <a href="#cite_ref-RSTB—Endosymbiosis_of_plastids_61-0">a</a> <a href="#cite_ref-RSTB—Endosymbiosis_of_plastids_61-1">b</a> <a href="#cite_ref-RSTB—Endosymbiosis_of_plastids_61-2">c</a> P. J. Keeling: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">The endosymbiotic origin, diversification and fate of plastids</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences</cite>. Band 365, Nr. 1541, 2010, S. 729–48, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1098/rstb.2009.0103">10.1098/rstb.2009.0103</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20124341?dopt=Abstract">PMID 20124341</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2817223/">PMC 2817223</a> (freier Volltext) – (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.atitle=The+endosymbiotic+origin%2C+diversification+and+fate+of+plastids&rft.au=P.+J.+Keeling&rft.date=2010&rft.doi=10.1098%2Frstb.2009.0103&rft.genre=journal&rft.issue=1541&rft.jtitle=Philosophical+Transactions+of+the+Royal+Society+B%3A+Biological+Sciences&rft.pages=729-48&rft.pmc=2817223&rft.pmid=20124341&rft.volume=365" style="display:none">

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<li id="cite_note-AJB-historyofplastids-62">↑ <a href="#cite_ref-AJB-historyofplastids_62-0">a</a> <a href="#cite_ref-AJB-historyofplastids_62-1">b</a> Patrick J. Keeling: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Diversity and evolutionary history of plastids and their hosts</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">American Journal of Botany</cite>. Band 91, Nr. 10, 2004, S. 1481–93, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.3732/ajb.91.10.1481">10.3732/ajb.91.10.1481</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21652304?dopt=Abstract">PMID 21652304</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.atitle=Diversity+and+evolutionary+history+of+plastids+and+their+hosts&rft.au=Patrick+J.+Keeling&rft.date=2004&rft.doi=10.3732%2Fajb.91.10.1481&rft.genre=journal&rft.issue=10&rft.jtitle=American+Journal+of+Botany&rft.pages=1481-93&rft.pmid=21652304&rft.volume=91" style="display:none">

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<li id="cite_note-63"><a href="#cite_ref-63">↑</a> Jacques Joyard, Maryse A. Block, Roland Douce: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Molecular aspects of plastid envelope biochemistry</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Eur. J. Biochem.</cite> Band 199, Nr. 3, 1991, S. 489–509, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1991.tb16148.x">10.1111/j.1432-1033.1991.tb16148.x</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1868841?dopt=Abstract">PMID 1868841</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.atitle=Molecular+aspects+of+plastid+envelope+biochemistry&rft.au=Jacques+Joyard%2C+Maryse+A.+Block%2C+Roland+Douce&rft.date=1991&rft.doi=10.1111%2Fj.1432-1033.1991.tb16148.x&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=Eur.+J.+Biochem.&rft.pages=489-509&rft.pmid=1868841&rft.volume=199" style="display:none">

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<li id="cite_note-64"><a href="#cite_ref-64">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.daviddarling.info/encyclopedia/C/chloroplasts.html">Chloroplast.</a> In: Encyclopedia of Science. Abgerufen am 20. März 2019 (englisch).<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AMitochondrium&rft.title=Chloroplast&rft.description=Chloroplast&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.daviddarling.info%2Fencyclopedia%2FC%2Fchloroplasts.html&rft.language=en">

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<li id="cite_note-Grana—Dinophyte_chloroplasts-65"><a href="#cite_ref-Grana—Dinophyte_chloroplasts_65-0">↑</a> Eberhard Schnepf, Malte Elbrächter: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Dinophyte chloroplasts and phylogeny – A review</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Grana</cite>. Band 38, Nr. 2–3, 1999, S. 81–97, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1080/00173139908559217">10.1080/00173139908559217</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.atitle=Dinophyte+chloroplasts+and+phylogeny+-+A+review&rft.au=Eberhard+Schnepf%2C+Malte+Elbr%C3%A4chter&rft.date=1999&rft.doi=10.1080%2F00173139908559217&rft.genre=journal&rft.issue=2-3&rft.jtitle=Grana&rft.pages=81-97&rft.volume=38" style="display:none">

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<li id="cite_note-66"><a href="#cite_ref-66">↑</a> C. Richter, J. Park, B. N. Ames: <cite style="font-style:italic">Normal oxidative damage to mitochondrial and nuclear DNA is extensive</cite>. In: <cite style="font-style:italic">PNAS</cite>. Band 85, Nr. 17, September 1988, S. 6465–6467, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1073/pnas.85.17.6465">10.1073/pnas.85.17.6465</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3413108?dopt=Abstract">PMID 3413108</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC281993/">PMC 281993</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.atitle=Normal+oxidative+damage+to+mitochondrial+and+nuclear+DNA+is+extensive&rft.au=C.+Richter%2C+J.+Park%2C+B.+N.+Ames&rft.date=1988-09&rft.doi=10.1073%2Fpnas.85.17.6465&rft.genre=journal&rft.issue=17&rft.jtitle=PNAS&rft.pages=6465-6467&rft.pmc=281993&rft.pmid=3413108&rft.volume=85" style="display:none">

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<li id="cite_note-67"><a href="#cite_ref-67">↑</a> D. Harman: <cite style="font-style:italic">Aging: a theory based on free radical and radiation chemistry</cite>. In: <cite style="font-style:italic">J. Gerontol</cite>. Band 11, Nr. 3, 1956, S. 298–300, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/13332224?dopt=Abstract">PMID 13332224</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.atitle=Aging%3A+a+theory+based+on+free+radical+and+radiation+chemistry&rft.au=D.+Harman&rft.date=1956&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=J.+Gerontol&rft.pages=298-300&rft.pmid=13332224&rft.volume=11" style="display:none">

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<li id="cite_note-68"><a href="#cite_ref-68">↑</a> D. Gems, L. Partridge: <cite style="font-style:italic">Genetics of Longevity in Model Organisms: Debates and Paradigm Shifts</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Annu Rev Physiol.</cite> Band 75, 2012, S. 25.1–25.24, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1146/annurev-physiol-030212-183712">10.1146/annurev-physiol-030212-183712</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23190075?dopt=Abstract">PMID 23190075</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitochondrium&rft.atitle=Genetics+of+Longevity+in+Model+Organisms%3A+Debates+and+Paradigm+Shifts&rft.au=D.+Gems%2C+L.+Partridge&rft.btitle=Annu+Rev+Physiol.&rft.date=2012&rft.doi=10.1146%2Fannurev-physiol-030212-183712&rft.genre=book&rft.pages=25.1-25.24&rft.pmid=23190075&rft.volume=75" style="display:none">

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Normdaten (Sachbegriff): <a href="Gemeinsame_Normdatei" title="Gemeinsame Normdatei">GND</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://d-nb.info/gnd/4124939-2">4124939-2</a> </div>

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